En 1988, un hospital organizó un «día de alimentación saludable» en el comedor de su personal a la hora del almuerzo. Un plato contenía alubias rojas, y se sirvieron 31 porciones.
A las 3 de la tarde uno de los clientes, un archivador quirúrgico, vomitó en el teatro. Durante las siguientes cuatro horas, 10 clientes más sufrieron vómitos abundantes, algunos con diarrea. Todos se habían recuperado al día siguiente.
¿QUÉ SON LAS LECTINAS Y EN QUÉ ALIMENTOS SE ENCUENTRAN?
No se aislaron patógenos del alimento, pero las legumbres contenían una concentración anormalmente alta de lectina fitohemaglutinina1.
Las lectinas son proteínas de unión a carbohidratos presentes en la mayoría de las plantas, especialmente en semillas y tubérculos, así como en cereales, patatas y legumbres.
Hasta hace poco su uso principal estaba limitado a la histología y como reactivos para determinar los grupos sanguíneos en transfusiones de sangre, pero en las últimas dos décadas nos hemos dado cuenta de que muchas lectinas:
(a) son tóxicas, inflamatorias o ambas cosas a la vez;
(b) resisten a la cocción y a las enzimas digestivas; y
(c) están presentes en gran parte de nuestros alimentos2.
Por lo tanto, no es sorprendente que a veces causen «intoxicación alimentaria».
Pero el hallazgo realmente inquietante llegó con el descubrimiento, en 1989, de que
algunas lectinas de alimentos atraviesan la pared intestinal y se depositan en órganos distantes3,4.
ENFERMEDADES ASOCIADAS A LECTINAS: CAUSA, PATOGENIA, PREVENCIÓN Y TRATAMIENTO
Entonces, ¿causan enfermedades de la vida real?
Esta no es una cuestión académica porque la dieta es una parte del medio ambiente que es manipulable y porque las lectinas tienen excelentes antídotos, al menos in vitro.
Debido a sus especificidades específicas de hidratos de carbono,
las lectinas pueden bloquearse con azúcares simples y oligosacáridos.
Enfermedad celíaca
La lectina de trigo, por ejemplo, está bloqueada por el azúcar N-acetil glucosamina y sus polímeros5. Estos compuestos naturales son potencialmente explotables ya que los fármacos deberían identificar las enfermedades inducidas por lectina.
La gliadina de trigo, que causa la enfermedad celíaca, contiene una sustancia similar a la lectina que se une a la mucosa intestinal humana6, y esta ha sido considerada como la «toxina de la enfermedad celíaca» durante más de 20 años7.
Pero la enfermedad celíaca ya se trata evitando el gluten, por lo que nada cambiaría si la hipótesis de la lectina fuere probada.
Por otro lado,
la lectina de trigo también se une a las paredes capilares glomerulares, células mesangiales y túbulos de riñón humano y (en roedores) se une a IgA e induce depósitos mesangiales de IgA.
Esto sugiere que
en humanos la nefropatía por IgA podría ser causada o agravada por la lectina de trigo;
de hecho, un ensayo de evitación de gluten en niños con esta enfermedad
reveló la reducción de la proteinuria y los niveles de inmunocomplejos.
Enfermedades autoinmunes: diabetes insulinodependiente, tiroiditis
De particular interés es la implicación para las enfermedades autoinmunes.
Las lectinas estimulan los antígenos HLA de clase II en células que normalmente no las muestran, como los islotes pancreáticos y las células tiroideas.
El determinante de las células de los islotes a los que se unen los autoanticuerpos citotóxicos en la diabetes mellitus dependiente de insulina es el disacárido N-acetil lactosamina10, que
debe unirse a la lectina de tomate si está presente y probablemente también a las lectinas de trigo, patata y cacahuetes.
Esto daría como resultado que las células de los islotes expresen antígenos HLA de clase II y antígeno extraño juntos, un blanco facilísimo para el ataque autoinmune.
Ciertos alimentos (trigo, soja) son efectivamente diabetogénicos en ratones genéticamente susceptibles.
Por lo tanto, la diabetes insulinodependiente es otra potencial enfermedad por lectina y
posiblemente podría prevenirse mediante oligosacáridos profilácticos.
Artritis reumatoide
Otra sospechosa enfermedad por lectina es la artritis reumatoide.
La molécula de IgG humana normal posee cadenas laterales de carbohidrato, que terminan con galactosa. En la artritis reumatoide, falta gran parte de la galactosa, por lo que el azúcar subterminal-N-acetil glucosamina está expuesta en su lugar.
Estas moléculas IgG deficientes se caracterizan por tener complejos inmunitarios circulantes que causan fiebre y síntomas.
En la artritis reumatoidea que responde a la dieta, uno de los alimentos desencadenantes más comunes es el trigo,
y la lectina de trigo es específica para la N-acetil glucosamina, el azúcar que normalmente se oculta pero está expuesta en la artritis reumatoide.
Esto sugiere que
los oligómeros de N-acetil glucosamina como la cetotriosa (derivado de la quitina que forma las conchas de crustáceos) podrían ser un tratamiento efectivo para la artritis reumatoide asociada a la dieta.
Curiosamente, el comercio de alimentos saludables ya se ha aprovechado de la N-acetil glucosamina como un suplemento antiartrítico13.
Úlcera péptica
Entre los efectos observados
en el intestino delgado de los lechones alimentados con lectina se encuentra la eliminación de la capa mucosa para exponer la mucosa desnuda y el crecimiento excesivo de la mucosa por bacterias y protozoos anormales14.
Las lectinas también causan la descarga de histamina desde los mastocitos gástricos15, lo que estimula la secreción de ácido. Por lo tanto,
los tres principales factores patogénicos de la úlcera péptica: estimulación ácida, fallo de la capa mucosa de defensa y proliferación bacteriana anormal (Helicobacter pylori), están teóricamente vinculados a las lectinas.
Si esto es cierto,
el bloqueo de estos efectos por los oligosacáridos representaría un tratamiento atractivo y más fisiológico para la úlcera péptica que la supresión del ácido estomacal.
Infecciones virales de vías aéreas superiores
El efecto eliminador del moco por parte de las lectinas16 también ofrece una explicación para el hallazgo anecdótico de muchos alergólogos de que
una «dieta de la edad de piedra», que elimina la mayoría de los almidones y, por lo tanto, la mayoría de las lectinas, protege contra infecciones virales de las vías respiratorias superiores:
sin lectinas en la garganta nasofaríngea, el revestimiento mucoso sería más efectivo como barrera a los virus.
¿A QUÉ SE DEBE QUE TODOS CONSUMIMOS LECTINAS, PERO NO TODOS ENFERMAMOS?
Pero si todos comemos lectinas, ¿por qué no todos padecemos diabetes insulinodependiente, artritis reumatoide, nefropatía por IgA y úlceras pépticas?
En parte debido a la variación biológica en los glucoconjugados que recubren nuestras células y en parte porque están protegidas por una fina pantalla de moléculas de ácido siálico, unidas a las puntas de las glicoproteínas10.
Deberíamos estar a salvo.
Pero las moléculas de ácido siálico pueden ser eliminadas por la enzima neuraminidasa, presente en varios microorganismos tales como virus de la gripe y estreptococos.
Esto puede explicar por qué
la diabetes y la artritis reumatoide tienden a ocurrir como secuelas de infecciones.
Esta facilitación de las lectinas por microorganismos arroja una nueva luz sobre las enfermedades postinfecciosas y hace que la cura tradicional del ayuno durante la fiebre parezca sensata.
Los divulgadores de medicina alternativa ya están publicando artículos sobre lectinas dietéticas17, a menudo con más entusiasmo que precaución, por lo que los pacientes comienzan a preguntar sobre ellas y los médicos deben estar armados con hechos.
El mismo comentario se aplica a los empresarios en el extremo opuesto del espectro comercial.
Muchas lectinas son poderosos alérgenos, y la proheveína, el alergeno principal del látex de caucho, es una.
Ha sido diseñado en tomates transgénicos por sus propiedades fungistáticas18, por lo que
podemos esperar un brote de alergia al tomate en un futuro cercano entre las personas sensibles al látex.
El Dr. Arpad Pusztai perdió su trabajo por publicar inquietudes de este tipo (20 de febrero, p483).
AUTOR: David L. J. Freed, Alergólogo. FUENTE: Do dietary lectins cause disease, © BMJ. 17 de abril de 1999. TRADUCCIÓN: jna.
REFERENCIAS: 1. Gilbert RJ. Healthy eating day. Communicable Disease Report. 1988;33:3–4. 2. Van Damme EJM, Peumans WJ, Pusztai A, Bardocz S. Handbook of plant lectins: properties and biomedical applications. London: Wiley; 1998. pp. 31–50. 3. Pusztai A, Greer F, Grant G. Specific uptake of dietary lectins into the systemic circulation of rats. Biochem Soc Trans. 1989;17:481–482. 4. Wang Q, Yu L-G, Campbell BJ, Milton J, Rhodes JM. Identification of intact peanut lectinin peripheral venous blood. Lancet. 1998;352:1831–1832. [PubMed] 5. Goldstein IJ, Poretz RD. Isolation and chemical properties of lectins. In: Liener IE, Sharon N, Goldstein IJ, editors. The lectins. Orlando: Academic Press; 1986. 6. Kolberg J, Sollid L. Lectin activity of gluten identified as wheat germ agglutinin. Biochem Biophys Res Comm. 1985;130:867–872. [PubMed] 7. Weiser MM, Douglas AP. An alternative mechanism for gluten toxicity in coeliac disease. Lancet. 1976;i:567. [PubMed] 8. Coppo R, Amore A, Roccatello D. Dietary antigens and primary IgA nephropathy. J Am Soc Nephrol. 1992;2(10 suppl):S173–S180. [PubMed] 9. What triggers auto-immunity? Lancet. 1985;ii:78–79. [PubMed] 10. Uchigata Y, Spitalnik SL, Tachiwaki O, Salata KF, Notkins AL. Pancreatic islet cell surface glycoproteins containing Gal β(1-4)GNAc-R identified by cytotoxic monoclonal antibodies. J Exp Med. 1987;165:124–139. [PMC free article] [PubMed] 11. Scott FW, Kolb H. Cow’s milk and insulin-dependent diabetes mellitus. Lancet. 1996;348:613. [PubMed] 12. Bond A, Kerr MA, Hay FC. Distinct oligosaccharide content of rheumatoid arthritis derived immune complexes. Arthr Rheum. 1995;38:744–749. [PubMed] 13. Toohey L. Natural substances combat arthritis with “immune power” Nutri Notes. 1997;2:1–6. 14. Banwell JG, Howard R, Kabir I, Costerton JW. Bacterial overgrowth by indigenous microflora in the PHA-fed rat. Can J Microbiol. 1988;34:1009–1013. [PubMed] 15. Greer F, Pusztai A. Toxicity of kidney bean (Phaseolus vulgaris) in rats: changes in intestinal permeability. Digestion. 1985;32:42–46. [PubMed] 16. Freed DLJ, Buckley CH. Mucotractive effect of lectin. Lancet. 1978;i:585–586. [PubMed] 17. Anonymousbut attributed to D’Adamo P. Blood type: the link with diet and disease What Doctors Don’t Tell You 1998. 91–4.4 18. Lee HI, Raikhel NV. Prohevein is poorly processed but shows enhanced resistance to a chitin-binding fungus in transgenic tomato plants. Braz J Med Biol Res. 1995;28:743–750. [PubMed]
